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Anti-CD13/FITC

熒光素標記氨肽酶N抗體IgG

標記抗體（一抗）

0.1ml/0.2ml

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抗體結構：
　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，zui多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ～ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部稱結晶片段（crystalline fragment,FC），糖結合在FC 上。
抗體的功能：
　　抗體的主要功能是與抗原（包括外來的和自身的）相結合，從而有效地清除侵入機體內的微生物、寄生蟲等異物，抗體（antibody）是一種應答抗原產生的、可與抗原特異性結合的蛋白質。每種抗體與特定的抗原決定基結合。這種結合可以使抗原失活，也可能無效但有時也會對機體造成病理性損害，如抗核抗體、抗雙鏈DNA抗體、抗甲狀腺球蛋白抗體等一些自身抗體的產生，對人體可造成危害。
抗體規律：
　　（1）初次反應產生抗體：當抗原*次進入機體時，需經一定的潛伏期才能產生抗體，且抗體產生的量也不多，在體內維持的時間也較短。
　　（2）再次反應產生抗體：當相同抗原第二次進入機體后，開始時，由于原有抗體中的一部分與再次進入的抗原結合，可使原有抗體量略為降低。隨后，抗體效價迅速大量增加，可比初次反應產生的多幾倍到幾十倍，在體內留存的時間亦較長。
　　（3）回憶反應產生抗體：由抗原刺激機體產生的抗體，經過一定時間后可逐漸消失。此時若再次接觸抗原，可使已消失的抗體快速上升。如再次刺激機體的抗原與初次相同，則稱為特異性回憶反應；若與初次反應不同，則稱為非特異性回憶反應。非特異性回憶反應引起的抗體的上升是暫時性的，短時間內即很快下降。
抗體的親和力 ：
是指抗體和抗原結合的牢固程度。親和力的高低是由抗原分子的大小、抗體分子的結合位點與抗原決定簇之間立體構型的合適度決定的。有助于維持抗原抗體復合物穩定的分子間力有氫鍵、疏水鍵、側鏈相反電荷基因的庫侖力、范德華力和空間斥力。親和力常以親和常數K表示，K的單位是L/mol，通常K的范圍在 108 ～1010 /mol，也有多達 1014 /mol。抗體親和力的測定對抗體的篩選，確定抗體的用途，驗證抗體的均一性等均有重要意義。
zui初有人用電泳證明血清中抗體活性在γ球蛋白部分，故曾把抗體統稱為丙種（γ）球蛋白。后來發現，抗體并不都在γ區；并且位于γ區的球蛋白，也不一定都具有抗體活性。
　　 1964年，世界衛生組織舉行專門會議，將具有抗體活性以及與抗體相關的球蛋白統稱為免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血癥、冷球蛋白血癥等患者血清中存在的異常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亞單位等。因而免疫球蛋白是結構化學的概念，而抗體是生物學功能的概念。可以說，幾乎所有抗體都是免疫球蛋白（極少數抗體為RNA），但并非所有免疫球蛋白都是抗體。