抗體,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一種能特異性結合抗原的糖蛋白,而抗原是在易感染動物體內引發抗體產生的物質。在體內,抗體是由于外 源性分子的侵襲而產生的。抗體以一個或者多個 Y 字形單體存在,每個 Y 字形單體由 4 條多肽鏈組成,包含兩條相同的重鏈和兩條相同的輕 鏈。輕鏈和重鏈是根據它們的分子量大小來命名的。Y 字形結構的頂端是可變區,為抗原結合部位。

任何一個抗體的輕鏈都可以分為κ或λ型(基于小分子多肽結構上的差異),每一個抗體的重鏈則決定了它的類或型。

抗體分類

根據抗體大小和功能的差異，可以將抗體分為IgG、IgM、IgE、IgA、IgD這五個類別。

● IgG抗體：血液中含量最多的抗體是IgG(約75%)，也是抗感染的主力軍。它能夠促進巨噬細胞的吞噬作用，同時還具有活化補體的功能。IgG的特點是能夠通過胎盤，在母體和胎兒之問移動，

● IgE抗體：新生兒IgE是正常人血清中含量最少的抗體，它能夠與肥大細胞、嗜堿性細胞緊密結合，使它們釋放出引發炎癥的物質．這些物質就能夠引發過敏反應。

● IgA抗體：一般分為兩種，一種是存在于血液中的“血清型lgA”，另一種是存在于黏液、母乳中的“分泌型IgA”。類型不同的IgA，功能上的區別也很大。血清型IgA主要是以單體形式存在．能夠活化補體，促進巨噬細胞活動；而分泌型IgA抗體則是參與黏膜局部免疫的主要抗體．具有保護黏膜的功能。嬰兒可以從母親初乳中獲得分泌型IgA，這是一種重要的自然被動免疫。

● IgD抗體：只有少量存在于血液中，且半衰期很短。關于IgD的確切功能，現在還知之甚少。抗感染中起著重要作用。

● lgM抗體：是分子量最大的抗體，也稱為“巨球蛋白(macroglol，u-lin)”。它具有很強的補體活化功能，并且能使紅細胞、細菌發生凝集反應。異型血輸血時所引起的溶血反應就主要與這種lgM抗體有關。

免疫球蛋白是由兩條相同的輕鏈（L鏈）和兩條相同的重鏈（H鏈）通過鏈間二硫鍵和非共價鍵連接而成的四肽鏈結構。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有γ、α、μ、δ和ε五種，由此區分出了五種免疫球蛋白IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。整個抗體呈現出一個Y字形，輕鏈和重鏈的分子可以分為可變區和恒定區兩部分，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區的氨基酸排列順序變化很大，這個區域的氨基酸序列決定了該抗體結合抗原的特異性。

抗體分子結構是由兩條重鏈及兩條輕鏈組成，其中又分為可變區、恒定區及鉸鏈區，各區功能不同，下文進行簡單介紹。

抗體結構 

重鏈

哺乳動物 Ig 的重鏈一共有五種,分別用希臘字母α、δ、ε、γ和 μ 來命名,相對應組成的抗體就稱為 IgA、IgD、IgE、IgG 和 IgM 五種抗 體。不同的重鏈在大小和組成上有所區別,α和γ包含大約 450 個氨基酸,而 μ 和ε則有大約 550 個氨基酸。

每個重鏈有兩個區:恒定區和可變區。所有同一型的抗體其恒定區都是相同的,不同型的抗體之間則存在差異。重鏈γ、α和δ的恒定區的 組成為 3 個前后串聯的 Ig 結構域,并有一個鉸鏈區增加它的靈活性;重鏈 μ 和ε的恒定區則由 4 個 Ig 結構域組成。不同 B 細胞產生的抗體 其重鏈的可變區不同,但同一種 B 細胞或細胞克隆產生的抗體其可變區則是相同的,每一個重鏈的可變區都是大約 110 個氨基酸長度,并組 成一個單獨的 Ig 結構域。
 

輕鏈

哺乳動物只有兩種輕鏈:λ型和κ型,每條輕鏈有兩個前后相連的結構域:一個恒定區和一個可變區。輕鏈的長度大約為 211~217 個氨基酸, 每個抗體包含的兩條輕鏈總是相同的,對哺乳動物來說每一個抗體中的輕鏈只有一個型:κ或λ型。在一些低等的脊椎動物中,像軟骨魚類 (軟骨魚)和硬骨魚類體內也會發現其他型的輕鏈如ι(iota) 型。

可變區與恒定區

通過分析不同免疫球蛋白重鏈和輕鏈的氨基酸序列，發現重鏈和輕鏈靠近氨基端（N端）約110個氨基酸殘基的組成和排列變化很大，此區域稱為可變區（variableregion，V區），分別占免疫球蛋白重鏈近N端1/4或1/5和輕鏈近N端1/2；其余近羧基端（C端）的氨基酸殘基組成和排列順序相對穩定，故稱為恒定區（constantregion，C區），分別占重鏈和輕鏈的3/4或4/5和1/2。

重鏈和輕鏈的C區分別稱為CH和CL。不同亞型（κ或λ）Ig的CL長度基本一致，但是不同類Ig的CH長度不同，例如IgG、IgA和IgD包括CH1、CH2和CH3，而IgM和IgE則包括CHl、CH2、CH3和CH4。

互補決定區和框架區

免疫球蛋白重鏈和輕鏈可變區結構域中，各有3個特定區段內的氨基酸組成和排列順序高度可變，稱為超變區（hypervariableregion，HVR），分別以HVR1、HVR2和HVR3表示。通常HVR3變化程度更高。它們分別位于VH內第29～31、49～58、95～102位氨基酸，和VL內第28～30、49～59、92～103位氨基酸。

VH和VL內3個HVR共同組成Ig的抗原結合部位（antigenbindingsite），該部位能與相應抗原表位互補結合，故HVR又稱為互補決定區（complementaritydetermingregion，CDR），分別用CDR1、CDR2和CDR3表示。不同抗體的CDR氨基酸組成及序列不同，決定著抗體與相應抗原表位結合的特異性，負責識別及結合抗原，從而發揮免疫效應。免疫球蛋白可變區內超變區之外的氨基酸組成和排列順序變化相對較小，稱為骨架區（FR）。VH和VL內各有4個骨架區，分別以FR1、FR2、FR3和FR4表示。

鉸鏈區（hingeregion）

免疫球蛋白鉸鏈區位于CH1與CH2功能區之間。該區富含脯氨酸，因此易伸展彎曲，能改變“Y”形兩臂之間的距離，有利于兩臂同時結合兩個相同的抗原表位。也有利于免疫球蛋白分子補體結合位點的暴露，與補體C1q結合而激活補體。五類免疫球蛋白及其亞類的鉸鏈區不盡相同。

IgG、IgA和IgD重鏈CH1與CH2之間存在鉸鏈區，IgG1、IgG2、IgG4和IgA的鉸鏈區較短，僅由10多個氨基酸殘基構成；而IgG3和IgD的鉸鏈區較長，約含60多個氨基酸殘基。IgM和IgE重鏈無鉸鏈區。此外，鉸鏈區對木瓜蛋白酶和胃蛋白酶敏感，經酶水解處理后，可使免疫球蛋白從該部位斷裂為數個不同的片段。

抗體同型:

根據Y形結構的數量和重鏈種類的不同,哺乳動物體內的抗體可以分為 5 類:IgG、IgM、IgA、IgD、IgE,它們的重鏈分別是γ、μ、α、 δ、ε。各類抗體在生物學特性、功能區域以及結合不同抗原的能力上有所不同,如下表所列:

雞的 IgY 在生產多克隆抗體時,選擇雞會比兔和羊有更大優勢。

1. 雞不是哺乳動物,因此更易產生針對哺乳動物抗原的高親和性抗體(特別是高度保守的哺乳動物蛋白)。

2.這是產生多克隆抗體的最合乎倫理的途徑,不需雞血,只要簡單收集雞蛋就可以。我們的母雞是以六只一組喂養,而我們有*的辨認雞蛋系統,使雞能自由走動。

3. 一只雞就可以產生大量抗體,每個月大約可達 3 克 IgY,是兔子的 10-20 倍,而且與兔子相比,雞產生抗體的周期更快,早在第 25 天就 可以從雞蛋中獲取高滴度的抗體。

4. 由于 IgY 存在于雞蛋中,而雞蛋可以收集起來并長期儲存,還可以根據不同批次抗體的滴毒和/或親和力來追溯性的從雞蛋中純化我們想要 的 IgY。

5. 喂養和修建雞舍的費用低于兔子。

6. IgY 是一種很穩定的抗體,具有以下和哺乳動物 IgG 相同的特征:

• 二價

• 可被木瓜蛋白酶降解成二價 Fab 片段

• 通過標準程序可以進行酶標記、生物素標記和金標記

7. IgY 的 Fc 片段與哺乳動物的 IgG 有明顯的不同

• 不會結合哺乳動物的類風濕因子或其它自然產生的抗哺乳動物抗體的抗體(如 HAMA),從而降低實驗背景

• 不會激活哺乳動物的補體系統

• 不會結合哺乳動物的 Fc 受體

• 不會結合金葡菌蛋白 A 或蛋白 G